Дослідження протеому РГЗ. Загальна інформація

Науково-освітній інтернет-портал ІЕПОР ім. Р.Є.Кавецького НАН України

Первинна профілактика, діагностика і лікування хворих на рак молочної залози

Сьогодні: 20.11.2017
Дослідження протеому РГЗ. Загальна інформація

Дослідження протеому РГЗ. Загальна інформація 7

   title doslidjennya prot zag info В останні десятиліття в галузі експериментальної онкології значна увага приділяється протеомним дослідженням як невід’ємній складовій частині функціональної геноміки пухлин. Актуальність таких досліджень зумовлена також необхідністю аналізу інформації, накопиченої в ході проекту «Геном людини». Під час перебігу захворювання білкові молекули, транслюючись із послідовностей ДНК, виконують ключову роль у функціональній регуляції клітин. Динамічні процеси клітини, в які залучені білки, контролюють початок малігнізації та прогресію пухлини і є більш складними ніж ті, до яких залучені гени. Це пов’язано з різноманітними клітинними локалізаціями, в які транслюються білки, наявністю періоду напіврозпаду білків, складними білковими взаємодіями, що реалізуються через утворення комплексів та активації сигнальних шляхів, а також з відповіддю на патологічні процеси та терапію [1]. Різноманітність складу та функцій протеому людини (більше як 500000 білків) в основному зумовлена альтернативним сплайсингом, посттрансляційними модифікаціями (фосфорилювання, ацетилювання, глікозилювання, метилювання і убіквітинізація) та розщепленням білкових молекул, яке не визначається на рівні мРНК, але суттєво впливає на їх функціональний стан [2, 3, 4]. Відомо, що кількість копій генів та рівень їх транскриптів не завжди тотожно співвідноситься з рівнем білкового продукту [5, 6, 7, 8], що також зумовлює варіабельність отриманих даних під час квантифікації білків у клінічних зразках. Досліджувати ці та інші аспекти біології пухлинної клітини стало можливим завдяки розвитку та вдосконаленню методичної частини наукових робіт.

1. Anderson NL, Anderson NG (2002). The human plasma proteome: history, character, and diagnostic prospects. Mol Cell Proteomics 1: 845-867.
2. Banks RE, Dunn MJ, Hochstrasser DF, Sanchez JC, Blackstock W, et al. (2000). Proteomics: new perspectives, new biomedical opportunities. Lancet 356: 1749-1756.
3. . Ewing B, Green P (2000). Analysis of expressed sequence tags indicates 35,000 human genes. Nat Genet 25: 232-234.
4. Mann M (2003). From genomics to proteomics. Nature 422: 193–197.
5. Anderson L, Seilhamer J (1997). A comparison of selected mRNA and protein abundances in human liver. Electrophoresis 18: 533–537.
6. Ginestier C, Charafe-Jauffret E, Bertucci F, Eisinger F et al (2002). Distinct and complementary information provided by use of tissue and DNA microarrays in the study of breast tumor markers. Am J Pathol 161: 1223–1233.
7. Greenbaum D, Colangelo C, Williams K, Gerstein M (2003) Comparing protein abundance and mRNA expression levels on a genomic scale. Genome Biol 4: 117.
8. Vogel C, Abreu R de S, Ko D, Le SY, Shapiro BA, et al. (2010) Sequence signatures and mRNA concentration can explain two-thirds of protein abundance variation in a human cell line. Mol Syst Biol 6: 400.

1.     Anderson NL, Anderson NG (2002). The human plasma proteome: history, character, and diagnostic prospects. Mol Cell Proteomics 1: 845-867.

2.     Banks RE, Dunn MJ, Hochstrasser DF, Sanchez JC, Blackstock W, et al. (2000). Proteomics: new perspectives, new biomedical opportunities. Lancet 356: 1749-1756.

3.     . Ewing B, Green P (2000). Analysis of expressed sequence tags indicates 35,000 human genes. Nat Genet 25: 232-234.

4.      Mann M (2003). From genomics to proteomics. Nature 422: 193–197.

5.      Anderson L, Seilhamer J (1997). A comparison of selected mRNA and protein abundances in human liver. Electrophoresis 18: 533–537.

6.     Ginestier C, Charafe-Jauffret E, Bertucci F, Eisinger F et al (2002). Distinct and complementary information provided by use of tissue and DNA microarrays in the study of breast tumor markers. Am J Pathol 161: 1223–1233.

7.     Greenbaum D, Colangelo C, Williams K, Gerstein M (2003) Comparing protein abundance and mRNA expression levels on a genomic scale. Genome Biol 4: 117.

8.     Vogel C, Abreu R de S, Ko D, Le SY, Shapiro BA, et al. (2010) Sequence signatures and mRNA concentration can explain two-thirds of protein abundance variation in a human cell line. Mol Syst Biol 6: 400.


Протеомні технології

Протеомні технології 3

Сучасне різноманіття технічних рішень сприяє розробці оптимальних стратегій і підходів до ідентифікації білків, що дозволяє виконувати найдетальніший аналіз протеому тканин і рідин організму людини. Є різні способи класифікації таких методів.…

Дослідження протеому РГЗ

Дослідження протеому РГЗ 4

Епідеміологічні дослідження стверджують, що РГЗ є одним із найпоширеніших онкологічних захворювань і зустрічається найчастіше серед жіночого населення всього світу. РГЗ відрізняється від інших онкологічних захворювань етіологією, перебігом прогресування та прогнозом,…

Верифікація

Сучасні верифіковані протеомні біомаркери РГЗ. 

Останнє редагування Понеділок, 26 грудня 2016

Терапія

Дослідження протеому РГЗ для покращення терапії. 

Останнє редагування Четвер, 08 грудня 2016

Прогноз

Прогностичні та предикативні фактори РГЗ. Хіміотерапія. Гормонотерапія. 

Останнє редагування Четвер, 08 грудня 2016

Діагностика

Діагностика і моніторинг прогресування РМЗ.

Останнє редагування Четвер, 08 грудня 2016

Методи мас-спектрометрії

В онкології, а саме у випадку РМЗ, мас-спектрометрія застосовується для діагностики, тераностики, дослідження різноманітних прогностичних факторів РМЗ, дослідження факторів метастазування, аналізу ефективності терапевтичних препаратів (цитотоксичність речовин) та причин резистентності пухлин.

Останнє редагування Понеділок, 29 серпня 2016

Методи хроматографії

Хроматографія – це процес розділення суміші речовин на окремі компоненти за допомогою системи, що складається з двох фаз, які, в свою чергу, не змішуються між собою.

Останнє редагування Вівторок, 23 серпня 2016

Методи білкового гель-електрофорезу

Біологічні зразки піддають обробці з використанням спеціальних протоколів з метою виділення білкової фракції. Отримані препарати з широким спектром білків перед аналізом збагачують та фракціонують, що зумовлено особливостями їхньої структури. Для гель-електрофорезу найчастіше застосовують підходи до розділення білків, що ґрунтуються на розмірі білків або їх фізико-хімічних властивостях.

Останнє редагування Середа, 07 грудня 2016
Повернутися до розділуДля фахівців
Ви тут: Home Дослідження протеому РГЗ. Загальна інформація